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Während die Protein-Protein-Wechselwirkungen, die die synaptische Transmission bestimmen, gut charakterisiert sind, ist weniger darüber bekannt, wie diese Schritte reguliert werden. Wir werden uns auf die Proteinphosphorylierung und –dephosphorylierung als einen entscheidenden Regulator präsynaptischer Performance konzentrieren. Mit Hilfe Massenspektrometrie-basierter Phosphoproteomik stellen wir die Frage, welche Proteine ihren Phosphorylierungszustand während des Auslösens der Exozytose ändern. Wir werden isolierte Nervenendigungen (Synaptosomen) verwenden. Synaptosomen haben den Vorteil für biochemische Analysen zugänglich zu sein und dabei dennoch den Prozess der kalziumabhängigen Exozytose beizubehalten.

Reinhard Jahn

Teilprojektleiter

Henning Urlaub

Teilprojektleiter
Weitere Teilprojekte

B5: “Quantitative molekulare Physiologie aktiver Zonen in Calyx-Synapsen”

Tobias Moser

C2: “Optimierungstheorie mit zwei Kriterien für den Kreislauf synaptischer Vesikel”

Fred Wolf

A6: “Mitochondrienfunktion und -umsatz in Synapsen”

Peter Rehling

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