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Während die Protein-Protein-Wechselwirkungen, die die synaptische Transmission bestimmen, gut charakterisiert sind, ist weniger darüber bekannt, wie diese Schritte reguliert werden. Wir werden uns auf die Proteinphosphorylierung und –dephosphorylierung als einen entscheidenden Regulator präsynaptischer Performance konzentrieren. Mit Hilfe Massenspektrometrie-basierter Phosphoproteomik stellen wir die Frage, welche Proteine ihren Phosphorylierungszustand während des Auslösens der Exozytose ändern. Wir werden isolierte Nervenendigungen (Synaptosomen) verwenden. Synaptosomen haben den Vorteil für biochemische Analysen zugänglich zu sein und dabei dennoch den Prozess der kalziumabhängigen Exozytose beizubehalten.

Reinhard Jahn

Teilprojektleiter

Henning Urlaub

Teilprojektleiter
Weitere Teilprojekte

A1: „Die Ultrastruktur der Synapse in Aktion“

Benjamin Cooper

A5: „Nanoscale-Architektur synaptischer Mitochondrien“

Stefan Jakobs

B4: „In vitro Rekonstitution von inhibitorischen GABAergen Postsynapsen“

Claudia Steinem

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