Inhalt

Während die Protein-Protein-Wechselwirkungen, die die synaptische Transmission bestimmen, gut charakterisiert sind, ist weniger darüber bekannt, wie diese Schritte reguliert werden. Wir werden uns auf die Proteinphosphorylierung und –dephosphorylierung als einen entscheidenden Regulator präsynaptischer Performance konzentrieren. Mit Hilfe Massenspektrometrie-basierter Phosphoproteomik stellen wir die Frage, welche Proteine ihren Phosphorylierungszustand während des Auslösens der Exozytose ändern. Wir werden isolierte Nervenendigungen (Synaptosomen) verwenden. Synaptosomen haben den Vorteil für biochemische Analysen zugänglich zu sein und dabei dennoch den Prozess der kalziumabhängigen Exozytose beizubehalten.

Reinhard Jahn

Teilprojektleiter

Henning Urlaub

Teilprojektleiter
Weitere Teilprojekte

A2: “Bestimmung der Struktur synaptischer Organellen durch Röntgenbeugungs- und Bildgebungsverfahren”

Tim Salditt

C1: “Ein theoretisches Modell aktivitätsabhängiger Dynamik von AMPA-Rezeptoren in der Synapse”

Christian Tetzlaff

B3: “Kartierung der Protein- und Lipidorganisation in der neuronalen Plasmamembran durch Rapid-Rupture-Rasterkraftmikroskopie”

Andreas Janshoff

Menü