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SUMOylation ist eine posttranslationale Proteinmodifizierung ähnlich der Ubiquitinierung, die die Konjugation der Ubiquitin-ähnlichen Proteine SUMO1, SUMO2, und SUMO3 beinhaltet. SUMOylation ist eine entscheidende Proteinmodifizierung, die für jede eukaryotische Zelle notwendig und für nahezu alle zellulären Prozesse relevant ist. Sie kann sich unterschiedlich auswirken, so z.B. auf die Löslichkeit, Stabilität und Wechselwirkung von Proteinen. Wir schlagen vor, neuartige Mausmodelle für eine systematische Analyse synaptischer SUMO-Konjugation und veränderter SUMOylation zu verwenden.

Nils Brose

Teilprojektleiter
Weitere Teilprojekte

A8: “Regulierung des Kreislaufs synaptischer Vesikel durch Proteinphosphorylierung und -dephosphorylierung”

Reinhard Jahn/Henning Urlaub

A10: “Betrachtung von Protein–Protein Interaktionen an der Synapse durch quantitatives Protein Cross-linking”

Henning Urlaub

A5: “Nanoscale-Architektur synaptischer Mitochondrien”

Stefan Jakobs

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