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SUMOylation ist eine posttranslationale Proteinmodifizierung ähnlich der Ubiquitinierung, die die Konjugation der Ubiquitin-ähnlichen Proteine SUMO1, SUMO2, und SUMO3 beinhaltet. SUMOylation ist eine entscheidende Proteinmodifizierung, die für jede eukaryotische Zelle notwendig und für nahezu alle zellulären Prozesse relevant ist. Sie kann sich unterschiedlich auswirken, so z.B. auf die Löslichkeit, Stabilität und Wechselwirkung von Proteinen. Wir schlagen vor, neuartige Mausmodelle für eine systematische Analyse synaptischer SUMO-Konjugation und veränderter SUMOylation zu verwenden.

Nils Brose

Teilprojektleiter
Weitere Teilprojekte

C1: “Ein theoretisches Modell aktivitätsabhängiger Dynamik von AMPA-Rezeptoren in der Synapse”

Christian Tetzlaff

B1: “Der Verteilung struktureller Lipide in synaptischen Membranen”

Nhu Phan

B5: “Quantitative molekulare Physiologie aktiver Zonen in Calyx-Synapsen”

Tobias Moser

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